乙酰胆碱酯酶(Acetylcholinesterase ，ChE, 真性胆碱酯酶)：为糖蛋白，存在于胆碱能神经末梢突触间隙及效应器接头，活性高，1个酶分子在1分钟可水解6×105 分子ACh分子 。
ChE酶分子表面有两个能与ACh结合的活性部位，阴离子部位（带负电）含谷AA残基，羧基构成。酯解部位由丝氨酸残基上的羟基构成的酸性作用点，由组氨酸残基上的咪唑基构成碱性作用，两者通过氢键结合，增强了丝氨酸羟基的亲核活性，使之易与ACh结合。
ChE 通过三个步骤水解ACh：
①ACh季铵阳离子头，以静电引力与酶的阴离子部位结合，酶酯解部位丝氨酸羟基与ACh羰基碳结合。
②ACh与ChE复合物裂解，释放胆碱和乙酰化ChE
③乙酰化ChE迅速水解，分离出乙酸，恢复酶活性。
假性胆碱酯酶 (Pseudocholinesterase PChE)
存在于神经胶质细胞、血浆、肝、肾、肠及神经胶质细胞中，对ACh特异性低， 水解ACh的作用较弱。也可水解其他胆碱酯类，如琥珀胆碱,先天性缺少PChE的人琥珀胆碱易中毒
